โปรตีนเป็นโพลีเมอร์ชีวภาพที่ประกอบด้วยกรดอะมิโนเป็นหน่วยพื้นฐาน

ลำดับของกรดอะมิโนบนโมเลกุลโปรตีนและผลลัพธ์โครงสร้างสามมิติประกอบขึ้นเป็นความหลากหลายของโครงสร้างโปรตีน โปรตีนมีโครงสร้างปฐมภูมิ ทุติยภูมิ ตติยภูมิ และควอเทอร์นารี และโครงสร้างของโมเลกุลโปรตีนจะเป็นตัวกำหนดหน้าที่ของมัน
โครงสร้างหลัก: ลำดับการจัดเรียงกรดอะมิโนตกค้างในสายโซ่โปรตีนเปปไทด์เรียกว่าโครงสร้างปฐมภูมิของโปรตีน และโปรตีนแต่ละชนิดมีลำดับกรดอะมิโนที่เป็นอิสระและแม่นยำ พันธะเปปไทด์เป็นพันธะเคมีหลักที่เชื่อมโยงกรดอะมิโนที่ตกค้างในโครงสร้างปฐมภูมิ และโปรตีนบางชนิดก็มีพันธะไดซัลไฟด์ด้วย
โครงสร้างรอง: สายโซ่เปปไทด์ในโมเลกุลโปรตีนไม่ใช่สายตรง แต่โค้งงอ (เช่น โครงสร้างแบบเกลียว) หรือแบบพับ (เช่น โครงสร้างแบบพับ) เพื่อสร้างโครงสร้างเชิงพื้นที่เฉพาะตามกฎเกณฑ์บางประการซึ่งเป็นโครงสร้างรองของ โปรตีน โครงสร้างรองของโปรตีนส่วนใหญ่ทำได้โดยพันธะไฮโดรเจนที่เกิดขึ้นระหว่างอะตอมไฮโดรเจนบนกรดอะมิโนที่ตกค้าง imino (-NH-) และอะตอมออกซิเจนบนกลุ่มคาร์บอนิลในสายโซ่เปปไทด์ โครงสร้างรองอยู่ในรูปแบบของ -helix, -fold, -corner, Ω-ring ในหมู่พวกเขา -helix เป็นโครงสร้างรองทั่วไปและส่วนใหญ่เป็นเกลียวทางขวา -fold คือสายโซ่โพลีเปปไทด์ที่สร้างเป็นโครงสร้างแผ่นซึ่งมีรอยหยัก -corners และ Ω-loops พบได้ในโปรตีนทรงกลม
โครงสร้างตติยภูมิ: บนพื้นฐานของโครงสร้างทุติยภูมิ สายเปปไทด์ยังสร้างโครงสร้างตติยภูมิที่ซับซ้อนมากขึ้นตามโครงสร้างเชิงพื้นที่บางอย่าง ผ่านโครงสร้างนี้เองที่ทำให้ไมโอโกลบิน เฮโมโกลบิน ฯลฯ สร้างรูบนพื้นผิวของมันเพียงแค่จับโมเลกุลฮีมไว้ แรงที่รักษาโครงสร้างตติยภูมิของโปรตีนทรงกลม ได้แก่ พันธะเกลือ พันธะไฮโดรเจน ผลที่ไม่ชอบน้ำ และแรงแวนเดอร์วาลส์ ซึ่งเรียกรวมกันว่าพันธะทุติยภูมิ นอกจากนี้ พันธะไดซัลไฟด์ยังมีบทบาทสำคัญในการรักษาเสถียรภาพโครงสร้างเชิงพื้นที่ของโปรตีนบางชนิดอีกด้วย
โครงสร้างควอเทอร์นารี: โครงสร้างรวมที่เกิดจากโซ่โพลีเปปไทด์ที่มีโครงสร้างตติยภูมิเรียกว่าโครงสร้างควอเทอร์นารีของโปรตีน ตัวอย่างเช่น เฮโมโกลบินประกอบด้วยสายโพลีเปปไทด์ 4 สายที่มีโครงสร้างตติยภูมิ โดย 2 สายในนั้นเป็นสายโซ่ และอีก 2 สายเป็นสายโซ่ และโครงสร้างควอเทอร์นารีคล้ายกับรูปร่างทรงรี
วิธีการเชื่อมต่อ